TE_cabulas_pratica_2.2
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Auteur Author: ana_nunes9
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Mis en ligne Uploaded: 30/06/2025 - 23:38:48
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Visibilité Visibility: Archive publique
Shortlink : https://tipla.net/a4768268
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Compatible OS 3.0 et ultérieurs.
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Cinéticaenzimática: Ramo da bioquímica que estuda a velocidade das reações catalisadas por enzimase como essa velocidade é afetada por fatores como a concentração do substrato,a concentração da enzima, temperatura, ph e presença de inibidores. Classes de Enzimas Oxirredutases, transferases, liases, isomerases, ligases, hidrolases (catalisama quebra de ligações químicas por adição de água, como na digestão de proteínaspelas peptidases) Rubisco ( valores: kcat= 3,3) 1/kcat= 1/3,3=0,30s Lactose é um dissacarídeo composto por uma molécula de glicose e uma de galactoseligadas por uma ligação glicosídica ² Legenda: "Gráfico da velocidade de reação (¼mol/min { ¹) em função da concentração de substrato [S](mmol/L) para a enzima ²-galactosidase, mostrando inibição por excesso desubstrato." O gráfico mostra que a velocidade aumenta com a concentração de substrato atéum máximo (Vmax), após o qual decresce. Isso sugere inibição por excesso desubstrato, onde altas concentrações de substrato podem ligar-se a sítiosalternativos na enzima, causando diminuição da atividade. Gatinhos Diga como preparou 100mL de uma solução padrão de (glicosel = 12 mM, sabendoque a massa molecular da glicose é igual a 180, 156 gmor"). C=n/V<=> n=C*V n=0.012*0,1=0,0012 0,0012mol m=n*mm<=> N= 0,0012*180,156<=> m=0,216kg Inicialmente tarou-se a balança analitica. Pesou-se 0,216g de glicose. Dissolveu-se a glicose num volume menor que 100 ml de água destilada. Transferiu-se a solução para um balão volumétrico de 100ml, onde se perfez ovolume final de 100ml c/ água destilada. Homegeneizou-se a solução.( Preencha a tabela 2. C1V1=C2V2 C1=12nM V2=10ml V1= (C2V2)/C1 V=(1*10)/12=0,83 Ex: VÁGUA= 10-0.83=9,17 Vamos supor de que na realização do seu projeto de investigação encontrou umnovo inibidor (I) de uma protease. inibidor é não competitivo reversível, pois: A atividade máxima atinge apenas 50% da V<sub>max</sub> original,mesmo com excesso de substrato A afinidade não é afetada, o que descarta inibição competitiva. A atividade é restaurada após diálise, indicando que a inibição é reversível (oinibidor não destrói a enzima). A identificação dos diferentes tipos de inibição enzimática pode ser feitaatravés de uma representação gráfica. como se mostra na Figura 2 Gráfico de Lineweaver-burk, com 3 variáveis: a) sem inibidos; b) inibidoscompetitivo; c) inibidos não competitivo. O que é uma enzima, qual a sua função e dé exemplos de fatores podem regularuma enzima. Proteínas catalisadoras que aceleram reações biológicas sem serem consumidas.Reduzir a energia de ativação de reações metabólicas (ex.: hidrólise,oxidação).regulados por pH, temperatura, e moléculas efetoras Dê o exemplo de uma enzima, que é retroinibida pelos seus produtos de catálisee identifique-o Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) da glicólise, inibido é o ATP a) A pectinase decompõe a pectina em ácidos galacturônicos.(b) A²-Galactosidase (também chamada lactase) decompõe lactose em glicose +galactose.(c) A ²-Fructofuranosidase (também chamada invertase) decompõe asacarose em glicose + frutose.(d) O termo "açúcar invertido"refere-se à mudança no desvio da luz polarizada (de direita para esquerda),devido à formação de glicose + frutose, que são levógiros. e) Enzimas em detergentes: Proteases (degradam proteínas) Lipases (degradam gorduras) Amilases (degradam amidos) Made with nCreator - tiplanet.org
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Cinéticaenzimática: Ramo da bioquímica que estuda a velocidade das reações catalisadas por enzimase como essa velocidade é afetada por fatores como a concentração do substrato,a concentração da enzima, temperatura, ph e presença de inibidores. Classes de Enzimas Oxirredutases, transferases, liases, isomerases, ligases, hidrolases (catalisama quebra de ligações químicas por adição de água, como na digestão de proteínaspelas peptidases) Rubisco ( valores: kcat= 3,3) 1/kcat= 1/3,3=0,30s Lactose é um dissacarídeo composto por uma molécula de glicose e uma de galactoseligadas por uma ligação glicosídica ² Legenda: "Gráfico da velocidade de reação (¼mol/min { ¹) em função da concentração de substrato [S](mmol/L) para a enzima ²-galactosidase, mostrando inibição por excesso desubstrato." O gráfico mostra que a velocidade aumenta com a concentração de substrato atéum máximo (Vmax), após o qual decresce. Isso sugere inibição por excesso desubstrato, onde altas concentrações de substrato podem ligar-se a sítiosalternativos na enzima, causando diminuição da atividade. Gatinhos Diga como preparou 100mL de uma solução padrão de (glicosel = 12 mM, sabendoque a massa molecular da glicose é igual a 180, 156 gmor"). C=n/V<=> n=C*V n=0.012*0,1=0,0012 0,0012mol m=n*mm<=> N= 0,0012*180,156<=> m=0,216kg Inicialmente tarou-se a balança analitica. Pesou-se 0,216g de glicose. Dissolveu-se a glicose num volume menor que 100 ml de água destilada. Transferiu-se a solução para um balão volumétrico de 100ml, onde se perfez ovolume final de 100ml c/ água destilada. Homegeneizou-se a solução.( Preencha a tabela 2. C1V1=C2V2 C1=12nM V2=10ml V1= (C2V2)/C1 V=(1*10)/12=0,83 Ex: VÁGUA= 10-0.83=9,17 Vamos supor de que na realização do seu projeto de investigação encontrou umnovo inibidor (I) de uma protease. inibidor é não competitivo reversível, pois: A atividade máxima atinge apenas 50% da V<sub>max</sub> original,mesmo com excesso de substrato A afinidade não é afetada, o que descarta inibição competitiva. A atividade é restaurada após diálise, indicando que a inibição é reversível (oinibidor não destrói a enzima). A identificação dos diferentes tipos de inibição enzimática pode ser feitaatravés de uma representação gráfica. como se mostra na Figura 2 Gráfico de Lineweaver-burk, com 3 variáveis: a) sem inibidos; b) inibidoscompetitivo; c) inibidos não competitivo. O que é uma enzima, qual a sua função e dé exemplos de fatores podem regularuma enzima. Proteínas catalisadoras que aceleram reações biológicas sem serem consumidas.Reduzir a energia de ativação de reações metabólicas (ex.: hidrólise,oxidação).regulados por pH, temperatura, e moléculas efetoras Dê o exemplo de uma enzima, que é retroinibida pelos seus produtos de catálisee identifique-o Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) da glicólise, inibido é o ATP a) A pectinase decompõe a pectina em ácidos galacturônicos.(b) A²-Galactosidase (também chamada lactase) decompõe lactose em glicose +galactose.(c) A ²-Fructofuranosidase (também chamada invertase) decompõe asacarose em glicose + frutose.(d) O termo "açúcar invertido"refere-se à mudança no desvio da luz polarizada (de direita para esquerda),devido à formação de glicose + frutose, que são levógiros. e) Enzimas em detergentes: Proteases (degradam proteínas) Lipases (degradam gorduras) Amilases (degradam amidos) Made with nCreator - tiplanet.org
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